La naturaleza inspira una nueva ola de biotecnología
Publicado originalmente por Nanowerk News el 2 de diciembre de 2023
Los péptidos, cadenas cortas de aminoácidos y componentes vitales de las proteínas, están a la vanguardia de la innovación biotecnológica. Estas moléculas biológicas son esenciales en numerosos procesos biológicos, como el transporte de oxígeno y electrones.
Emulando a la naturaleza, los investigadores han desarrollado péptidos sintéticos que forman fibras a nanoescala. Estas fibras son especialmente intrigantes porque conducen la electricidad cuando se combinan con hemo, una sustancia natural crucial para el movimiento de electrones en las proteínas.
Los resultados se han publicado en Nanoscale ("Designing 1D multiheme peptide amphiphile assemblies reminiscent of natural systems").
La investigación profundiza en cómo influye en la conductividad eléctrica de estas nanofibras peptídicas la longitud de la secuencia de aminoácidos y su composición específica. Comprender estos parámetros estructurales es clave, ya que rigen la función de los péptidos en la naturaleza y nos revelan su potencial en biotecnología, incluyendo la longitud de la secuencia de los segmentos peptídicos y la disposición de los aminoácidos específicos dentro de un péptido.

Los resultados del estudio son fundamentales para diseñar ensamblajes peptídicos que puedan formar fibras a nanoescala capaces de transportar electrones a grandes distancias. Estos avances son muy prometedores para aplicaciones en dispositivos médicos, biosensores, robótica y la creación de nuevas enzimas para sectores que van desde la sanidad a la limpieza doméstica.
Al explorar los ámbitos de la ciencia de materiales y la bioquímica, los investigadores están especialmente interesados en las nanoestructuras de proteínas y péptidos que se encuentran en la naturaleza, conocidas por su potencial como materiales bioelectrónicos. La creación de análogos sintéticos, capaces de formar nanoestructuras unidimensionales, supone un avance significativo en la comprensión de los sistemas naturales y el desarrollo de nuevos materiales.
En el Centro de Materiales a Nanoescala del Laboratorio Nacional Argonne se investigó una serie de péptidos, PA-(Kx)n o PA-Kxn. Estos péptidos se autoensamblan en nanoestructuras unidimensionales estratificadas. Cada péptido está formado por alanina modificada (c16-A), histidina (H), lisina (K) y un aminoácido hidrófobo como la leucina (L), la isoleucina (I) o la fenilalanina (F), con diferentes longitudes de repetición de secuencia.
El equipo de investigación se centró en cómo la longitud de la secuencia peptídica y la identidad del aminoácido hidrófobo influyen en factores cruciales como la afinidad de unión del hemo a los péptidos preensamblados, la densidad del hemo y las propiedades electrónicas. Descubrieron que una secuencia de dos longitudes producía la mayor afinidad de unión, dando lugar a ensamblajes a nanoescala que organizaban el hemo en matrices ordenadas. Estas nanofibras, excepto la PA-KL1, presentaban una relación de aspecto larga, independiente de la longitud de la unidad de repetición y de la secuencia.
Este descubrimiento subraya el potencial de tales estructuras como materiales bioelectrónicos supramoleculares, que podrían revolucionar la detección biomédica y el desarrollo de materiales enzimáticos.
Fuente: Argonne National Laboratory
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